Виділення та дослідження тіамінзв’язуючих білків з різних тканин щурів, насичених тіаміном
Loading...
Date
1999
Authors
Янчій, О.
Пархоменко, Ю.
Донченко, Галина
Journal Title
Journal ISSN
Volume Title
Publisher
Abstract
За допомогою афінної хроматографії на тіамін-N-4-азобензоїл-е-амінокапроїлгідразидосефарозі 4В і гель-фільтрації на сефадексі 0-100 були виділені тіамінзв’язуючі білки (ТЗБ) із мозку, печінки та нирок щурів. Ізольовані ТЗБ із печінки та нирок так само, як описаний раніше ТЗБ із мозку щурів, були біфункціональними: поряд із здатністю специфічно зв’язувати тіамін вони проявляли здатність вибірково гідролізувати фосфорні ефіри вітаміну В. ТЗБ, виділені з трьох тканин, відрізнялись один від одного як за молекулярною масою, так і за здатністю гідролізувати фосфорні ефіри тіаміну. Питома тіамінзв’язуюча активність зростала в ряду: ТЗБ мозку < ТЗБ печінки < ТЗБ нирок. Молекулярна маса ТЗБ, згідно з даними гель-фільтрації, для білка з мозку становила близько 100 кДа, печінки — 93 кДа, нирок — 90 кДа.
Thiamine-binding proteins (ThBP) from the brain, liver and kidneys of rats were isolated by means of affinity chromatography on thiamine-N-4-azobenzoyl-e- aminocaproylhydrazidosepharose 4A and gel-filtration on Sephadex G-100. The ThBP from livers and kidneys as well as isolated early from rat brain ThBP were bifunctional: together with the ability to bind thiamine, they showed an ability to hydrolyse phosphoric esters of thiamine selectively. ThBP of all tissues were investigated both on molecular mass and on the specific enzymatic activity. Specific thiamine-binding activity increased abreast: ThBP brain < ThBP livers < ThBP kidney. Molecular mass ThBP was estimated for ThBP from brain near 100 kDa, livers — 93 kDa, kidney — 90 kDa by gel-filtration.
Thiamine-binding proteins (ThBP) from the brain, liver and kidneys of rats were isolated by means of affinity chromatography on thiamine-N-4-azobenzoyl-e- aminocaproylhydrazidosepharose 4A and gel-filtration on Sephadex G-100. The ThBP from livers and kidneys as well as isolated early from rat brain ThBP were bifunctional: together with the ability to bind thiamine, they showed an ability to hydrolyse phosphoric esters of thiamine selectively. ThBP of all tissues were investigated both on molecular mass and on the specific enzymatic activity. Specific thiamine-binding activity increased abreast: ThBP brain < ThBP livers < ThBP kidney. Molecular mass ThBP was estimated for ThBP from brain near 100 kDa, livers — 93 kDa, kidney — 90 kDa by gel-filtration.
Description
Keywords
досліди на щурах, тіамінзв’язуючі білки, тіамін
Citation
Янчій О. Р. Виділення та дослідження тіамінзв'язуючих білків з різних тканин щурів, насичених тіаміном / О. Р. Янчій, Ю. М. Пархоменко, Г. В. Донченко // Наукові записки НаУКМА. - 1999. - Т. 10 : Біологія та екологія. - С. 16-19.