Идентифицировано 18 изотипов СК1-подобных протеинкиназ у A. thaliana. Сравнение каталитических
доменов протеинкиназ СК1 крысы (a, ft, у 1-3, due)
и 18-ти гомологов из A. thaliana подтвердило значительное структурное сходство 13-ти протеинкиназ:
CKL1 (CK1S), CKL2, CKL3, CKL4, CKL5, CKL6,
CKL7, CKL8, CKL9, CKL10, CKL11, С К Ш и CKL13.
Было обнаружено, что СК1 -специфический ингибитор
D4476 взаимодействует с KC1D крысы и отобранными
растительными гомологами аналогичным АТФ-конкурентным способом. Взаимодействие с лигандом было
подтверждено значениями оценочных функций докинга, результатами молекулярной динамики и результатами хемогенного анализа. Известно, что взаимодействие протеинкиназ СК1 с субстратными белками в
значительной степени зависит от наличия специфических мотивов, расположенных в С-концевой области. Соответствующие мотивы взаимодействия с ЕВ1
были выявлены в С-концевых областях CKL1 и CKL2.
Также была подтверждена роль С-коневого фрагмента CKL6 во взаимодействии с В-тубулином.
It was identified 18 isotypes of CKl-like protein kinases
in A. thaliana. Comparison of catalytic domains in rat
CK1 (a, p, y, 3, 5, and e) and 18 plant homologs from
A. thaliana, confirm high structural similarity for 13
CKl-like kinases: CKL1 (CK15), CKL2, CKL3, CKL4,
CKL5, CKL6, CKL7, CKL8, CKL9, CKL10, CKL11,
CKL12 and CKL13. It was found that CKl-specific
inhibitor D4476 interact with rat КС ID and 13 plant
homologes in similar ATP-competitive manner. Ligand
binding were confirmed by docking scoring functions,
molecular dynamics and chemogenomic analysis. The
specific binding of CK1 kinases with substrate proteins
depend on specific motifs located in their C-end region.
The specific motifs of EB1 binding was identified in
plant CKL1 and CKL2. Also, it was confirmed the role
of C-end region in CKL6-p-tubulin interaction.
Ідентифіковано 18 ізотипів СК1-подібних протеїнкіназ у A. thaliana. Порівняння каталітичних доменів протеїнкіназ СК1 пацюка (а, р, у 1-3, б і є) і
18-ти гомологів з A. thaliana підтвердило значну
структурну подібність у випадку 13-ті протеїнкиназ:
CKL1 (СК15), CKL2, CKL3, CKL4, CKL5, CKL6,
CKL7, CKL8, CKL9, CKL10, CKL11, CKLI2 і
CKL13. Було встановлено, що СК1-специфічний
інгібітор D4476 взаємодіє з KC1D пацюка і відібраними рослинними гомологами у аналогічної АТФ-конкурентної манери. Взаємодію з лігандом було підтверджено значеннями оціночних функцій докінгу,
результатами молекулярної динаміки і результатами
хемогенного аналізу. Відомо, що взаємодія протеїнкіназ СК1 з субстратними білками в значній мірі
залежить від наявності специфічних мотивів, розташованих в С-кінцевий ділянці. Відповідні мотиви
що відповідають за взаємодію з ЕВ1, були знайдені
в С-кінцевих ділянках CKL1 і CKL2. Також була
підтверджена роль С-кінцевого фрагмента CKL6 у
взаємодії з р-тубуліном.
