Vadzyuk, Olga2018-04-252018-04-252002Вадзюк О. Б. Температурнозалежні конформаційні зміни в третинній структурі альфа-кристаліну молекулярного шаперону з кришталика ока / О.Б. Вадзюк. // Наукові записки. Національний університет "Києво-Могилянська академія". - Том 20 : Біологія та екологія / [ред. кол. : В.С. Брюховецький, В.П. Моренець, В.П. Моренець ; ред. кол. вип. : В.П. Замостьян, А.Г. Безусько, М.М. Великий ... та ін. ; упоряд. : С.Д. Ісаєв, Н.І. Куниця, В.І. Карпенко]. - К. : КМ Академія, 2002. - С. 37-43.https://ekmair.ukma.edu.ua/handle/123456789/12885Tryptophan ultra-violet fluorescence and flиorescеnt probes were used to study conformational changes ofalpha-crystallin in a broad temperature range from 0 to 60 C. We observed steady and almost linearshift of ultra-violet fluorescence spectra to longer wavelengths at the increase of temperature. This shift was accompanied by only a small reduction of red-edge effect, which witnessesfor the maintenance of the rigidity in protein structure at the sites of location of tryptophan residues, even at high temperatures. Fluorescence of bound probe 8-anilino-1 naphtalene sulfonate demonstrates temperature-dependent increase of hydro-phobicity of the oligomer surface, which correlates with the increasing of ability toprevent the aggregation of the denatured insulin. Our results indicate that the conformational changes in alpha-crystallin tertiary structure occur with increasing of temperature and they are responsible for the increasing chaperone activity of alpha-crystallin.Встановлено, що npu підвищенні температури у третинній структурі альфа-кристаліну молекулярного шаперону відбувається конформаційна перебудова, яка призводить до експонування прихованих гідрофобних ділянок у розчинник. Внаслідок цього зростає шаперонова активність, що вияв-ляється у кращому захисті денатурованих білків від агрегації.enальфа-кристалінмолекулярний шаперонбіологіяalpha-crystallinthe oligomeric proteinmolecularArticle